Intramolekulare Wasserstoffbrücken in Aminoamiden.

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Die ab initio Ergebnisse, die auf dieser Tour präsentiert wurden, lassen sich wie folgt zusammenfassen:

1. Die Anwesenheit einer C=O-Gruppe hat mehr Einfluss auf die Struktur als alle intramolekularen Wasserstoffbrücken.
   
   
2. Die stärkste intramolekulare Wasserstoffbrückenbindung in den untersuchten Verbindungen ist OC-O-H···N in den -Aminosäuren; diese Bindung ist
   
   • stärker als die entsprechende OC-N-H···N-Bindung in -Aminoamiden,
     
   • stärker als die entsprechende Bindung CO-O-H···O in -Hydroxysäuren und
     
   • stärker als die entsprechende Bindung HC-O-H···N in -Amino-n-alkanolen.
     
   
   
   
3. Die CO-O-H···N-Wasserstoffbrücke hat in den -Aminosäuren keine nennenswerte Konkurrenz: die anderen Wechselwirkungen zwischen den beiden funktionellen Gruppen, N-H···O=C und N-H···O-C=O, sind schwach und in den meisten Fällen keine Wasserstoffbrücken.
   Im Gegensatz dazu sind die entsprechenden Wechselwirkungen O-H···O=C und O-H···O-C=O in -Hydroxysäuren stärker und bildet in vielen Fällen echte Wasserstoffbrückenbindungen.
   
   
4. In 3-Aminopropionamid sind die gestreckten Formen bemerkenswert, weil die Rotation der CONH-Gruppe dabei keine anderen Energieminima ergibt. Der Vergleich mit -Alanin zeigt, dass sterische Faktoren als Ursache für dieses eher seltene Energieprofil ausgeschlossen werden können.

Die ersten drei Punkte dieser Zusammenfassung zeigen eindrucksvoll die Einzigartigkeit von Aminosäuren. Das gilt nicht nur für die Wechselwirkungen in den Gasphasenstrukuren, sondern auch in Lösung: im lebenden Organismus sind -Aminosäuren die Bausteine für Proteine und Peptide; es gibt z.B. aber keine Polyester von vergleichbarer biologischer Bedeutung. (Einige Polyesteranaloge von Peptiden sind sogar biologisch abbaubar.) Auch bilden nur Aminosäuren Zwitterionen; die stabile Wasserstoffbrücke N···H-O-CO, die in der Gasphase keinerlei Konkurrenz hat, ist ein Ausgangspunkt zur Ausbildung dieser Zwitterionen, die daraus ganz ohne externe Protonendonatoren gebildet werden können.

Auch der letzte Punkt der obigen Zusammenfassung hat eine interessante Verbindung zur Peptid- und Proteinchemie, denn er kann nur dadurch erklärt werden, dass die gestreckte Form des Fragmentes -CH-CO-NH- von ausserordentlicher Stabilität ist. Eine wiederholte Anordnung von substituierten Analoga genau dieses Fragmentes in genau dieser Anordnung bildet die "sheet"-Struktur der Proteine und Peptide. Im Modelltripeptid For-L-Ala-L-Ala-NH ist beispielsweise das gestreckte Konformer fast genauso stabil wie das globale Minimum, obwohl letzteres durch zwei intramolekulare Wasserstoffbrücken stabilisiert wird.

Vergleich mit -Alanin.
© Publikationen (unsere und ausgewählte andere).
Ausgangspunkt der Wasserstoffbrücken-Tour.

Arbeitsbereich Quantenchemie.

Offenlegung gem. §25 MedienG: Dr. Michael Ramek, Graz.